Sermorelin 5 mg

▎ Sermorelinová struktura

▎ Výzkum Sermorelinu

Molekulární Pozadí

Sermorelin (GHRH 1–29-NH₂) je syntetický 29-aminokyselinový peptid odpovídající N-terminální sekvenci 1–29 lidského hormonu uvolňujícího růstový hormon s amidovaným C-koncem. PubChem uvádí Sermorelin pod CID 16132413 s molekulárním vzorcem C149H246N44O42S a molekulovou hmotností přibližně 3357,9 g/mol.[7]

Průběh výzkumu

Halmos a kol. přezkoumal signalizační mechanismy receptoru hormonu uvolňujícího růstový hormon (GHRH-R), včetně hypofyzárního receptoru a variant sestřihu receptoru uváděných v extrahypofýzových tkáních. Autoři popsali GHRH-R jako receptor spřažený s G proteinem, jehož aktivace je primárně spojena se signalizací adenylátcykláza–cAMP, zatímco v různých buněčných kontextech byly popsány další signální dráhy. Protože se tato práce zabývá GHRH a analogovou signalizací GHRH široce, zjištění poskytují kontext na úrovni receptoru pro Sermorelin spíše než přímé experimentální hodnocení specifického výzkumného materiálu Sermorelin [2,3].

Obr. Schematický přehled sloučenin osy GH–IGF-1 a receptorových drah uvedených v citovaném přehledu.[1]

Zdrojový obrázek shrnuje receptorové cíle a signální dráhy diskutované pro analogy GHRH, peptidy uvolňující růstový hormon, sloučeniny související s GH a sloučeniny související s IGF-1. Šipky a popisky cest odrážejí schematickou prezentaci autorů a měly by být interpretovány v kontextu citované recenze.[1]

González-López a kol. syntetizoval několik krátkých peptidů, včetně fragmentů odvozených od Sermorelinu (1–11), (13–20) a (22–29), a zkoumal jejich chování po expozici lidské krvi, trypsinu a chymotrypsinu. Produkty byly analyzovány pomocí HPLC-DAD pro porovnání profilů vazby proteinů a enzymatické stability. Autoři uvedli, že GHRP-4, GHRP-6 a fragment Sermorelin (22–29) zůstaly stabilní za podmínek testované krve a enzymů a mohly by být považovány za interní interní standardy pro analytickou práci. Tyto experimenty hodnotily spíše fragmenty Sermorelinu než intaktní 29-aminokyselinový Sermorelin.[4]

Obr. Chromatografické profily peptidových fragmentů odvozených od Sermorelinu v citované studii stability.[4]

a) Sermorelin (1–11); (b) Sermorelin (13–20); a (c) Sermorelin (22–29) po expozici trypsinu (vlevo) a chymotrypsinu (vpravo) v časových bodech uvedených v původní publikaci.[4]

Otin a kol. vyvinuli metodu kapilární elektroforézy s použitím dimethyl-β-cyklodextrinu jako chirálního selektoru pro separaci analogů GHRH, včetně Sermorelinu a CJC-1293. Vyšetřovatelé také vyhodnotili elektrokinetické předkoncentrační přístupy a uvedli, že vrstvení velkého objemu vzorků s přepínáním polarity produkovalo za testovaných podmínek větší zesílení signálu než metoda rozmítání. Po optimalizaci metoda separovala analogy GHRH s limity detekce mezi 75 a 200 ng/ml a byla aplikována na odsolené vzorky moči.[5]

Obr. Vliv koncentrace cyklodextrinu na rozlišení mezi Sermorelinem a CJC-1293 v citované studii kapilární elektroforézy. Podmínky zahrnovaly 60 cm x 50 um id kapiláry z taveného oxidu křemičitého (účinná délka 50 cm), 100 mM fosforečnan lithný při pH 3,5, detekci 200 nm, 30 kV a 25 °C. Kompletní vzorek a podmínky separace jsou uvedeny v původní publikaci.[5]

Obr. Zjednodušený schematický pracovní postup pro chytré vzorkovače (nahoře) a vysušené sérové ​​skvrny (dole) ^[6] .
Hlavní rozdíl je v tom, že v pracovním postupu chytrého vzorkovače (nahoře) selektivní vazba cílových analytů na protilátky imobilizované na vzorkovacím papíru umožňuje promývací krok před elucí papíru.

Omezení výzkumu

Výše shrnuté studie se zabývají receptorovou signalizací a analytickou charakterizací spíše než klinickým výkonem laboratorního výzkumného materiálu. Zejména studie enzymatické stability González-López et al. hodnotili spíše krátké fragmenty odvozené od sermorelinu než intaktní sermorelin, takže jeho nálezy by neměly být použity k přiřazení sérového poločasu, systémové biologické dostupnosti nebo rychlosti degradace kompletnímu peptidu s 29 aminokyselinami.[4]

Analytické výsledky také závisí na přesné chemické formě, která se měří. PubChem odlišuje Sermorelin od Sermorelin acetátu a analytické studie mohou používat různé matrice, postupy přípravy vzorků nebo referenční materiály.[4-7] Srovnání napříč publikacemi by proto měla zůstat vázána na konkrétní molekulární formu a analytické podmínky popsané každým zdrojem.

COCER Peptides představuje Sermorelin výhradně pro laboratorní výzkum a analytické použití. Není určen pro humánní ani veterinární použití. Výše popsaný výzkum shrnuje poznatky uváděné v publikacích třetích stran a není prohlášením o klinické účinnosti, bezpečnosti, diagnóze, léčbě, prevenci ani návodem k použití.

▎ Relevantní citace

Reference

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Vznikající krajina peptidů zvyšujících výkon modulujících osu GH-IGF1: překlenutí propasti mezi klinickými důkazy a vlastním podáváním pacientům[J]. Frontiers in Endocrinology, 2026, 17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Signální mechanismus receptoru hormonu uvolňujícího růstový hormon[J]. Vitamíny a hormony, 2023, 123: 1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM a kol. Aktualizace o regulaci GHRH a jejích účincích na sekreci GH ve zdraví a nemoci[J]. Recenze endokrinních a metabolických poruch, 2025, 26 (3): 305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I a kol. Vlastní standardy odvozené od dopingových peptidů: Enzymatická a sérová stabilita a degradační profil GHRP a peptidů příbuzných GHRH[J]. Biomedical Chromatography, 2023,37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Online velkoobjemová prekoncentrace vzorků a separace enantiomerních analogů GHRH kapilární elektroforézou[J]. Electrophoresis, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Vývoj chytrých vzorkovačů a jejich srovnání se sušenými sérovými skvrnami pro analýzu analogů hormonu uvolňujícího růstový hormon pomocí LC-HRMS/MS[J]. Pokroky v přípravě vzorků, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.

VŠECHNY PRODUKTY, ČLÁNKY, TECHNICKÉ MATERIÁLY, POPISY PRODUKTŮ A DALŠÍ INFORMACE POSKYTOVANÉ NA TOMTO WEBU JSOU URČENY VÝHRADNĚ PRO LEGITIMÁLNÍ LABORATORNÍ VÝZKUM, INFORMAČNÍ A VZDĚLÁVACÍ ÚČELY.

Produkty nabízené společností Cocer Peptides jsou určeny výhradně pro in vitro a laboratorní výzkum a NEJSOU určeny pro humánní nebo veterinární použití, lidskou spotřebu, klinické použití, diagnostické použití, terapeutické použití, směšování, samostatné podávání, injekci nebo jakoukoli jinou formu podávání lidem nebo zvířatům. Tyto produkty nejsou určeny k diagnostice, léčbě, léčení, zmírňování nebo prevenci jakékoli nemoci nebo zdravotního stavu, ani nejsou určeny k ovlivnění struktury nebo funkce lidského nebo zvířecího těla. Pokud není výslovně uvedeno jinak, produkty nabízené na této webové stránce nebyly hodnoceny ani schváleny americkým Úřadem pro kontrolu potravin a léčiv (FDA) pro humánní nebo veterinární použití. Jakékoli odkazy na publikované studie, biochemické cesty, molekulární mechanismy nebo experimentální nálezy jsou poskytovány výhradně pro účely vědecké diskuse a výzkumu a nepředstavují lékařskou radu, terapeutická tvrzení, pokyny k dávkování nebo pokyny k použití. Kupující jsou výhradně odpovědní za zajištění toho, že všechny produkty jsou získávány, manipulováno, skladovány, používány a likvidovány v souladu s platnými zákony, předpisy, institucionálními požadavky a laboratorními bezpečnostními standardy.