Sermorelin 5 mg

▎ Sermorelin-Struktur

▎ Sermorelin-Forschung

Molekularer Hintergrund

Sermorelin (GHRH 1–29-NH₂) ist ein synthetisches 29-Aminosäuren-Peptid, das der N-terminalen 1–29-Sequenz des menschlichen Wachstumshormon-Releasing-Hormons entspricht und einen amidierten C-Terminus aufweist. PubChem listet Sermorelin unter der CID 16132413 mit der Summenformel C149H246N44O42S und einem Molekulargewicht von etwa 3357,9 g/mol.[7]

Forschungsfortschritt

Halmos et al. untersuchten die Signalmechanismen des Wachstumshormon-Releasing-Hormon-Rezeptors (GHRH-R), einschließlich der Hypophysenrezeptor- und Rezeptorspleißvarianten, über die in extrapituitären Geweben berichtet wurde. Die Autoren beschrieben GHRH-R als einen G-Protein-gekoppelten Rezeptor, dessen Aktivierung hauptsächlich mit der Adenylatcyclase-cAMP-Signalisierung verbunden ist, während in verschiedenen zellulären Kontexten über zusätzliche Signalwege berichtet wurde. Da sich diese Arbeit umfassend mit der GHRH- und GHRH-Analogsignalisierung befasst, liefern die Ergebnisse einen Kontext für Sermorelin auf Rezeptorebene und stellen keine direkte experimentelle Bewertung eines bestimmten Sermorelin-Forschungsmaterials dar.[2,3]

Abb. 1. Schematischer Überblick über GH-IGF-1-Achsen-Verbindungen und Rezeptorwege, dargestellt in der zitierten Übersicht.[1]

Die Quellabbildung fasst die Rezeptorziele und Signalwege zusammen, die für GHRH-Analoga, Wachstumshormon-freisetzende Peptide, GH-verwandte Verbindungen und IGF-1-verwandte Verbindungen diskutiert wurden. Pfeile und Signalwegbezeichnungen spiegeln die schematische Darstellung der Autoren wider und sollten im Kontext der zitierten Übersicht interpretiert werden.[1]

González-López et al. synthetisierten mehrere kurze Peptide, darunter von Sermorelin abgeleitete Fragmente (1–11), (13–20) und (22–29), und untersuchten ihr Verhalten nach Exposition gegenüber menschlichem Blut, Trypsin und Chymotrypsin. Die Produkte wurden mittels HPLC-DAD analysiert, um Proteinbindungs- und Enzymstabilitätsprofile zu vergleichen. Die Autoren berichteten, dass GHRP-4, GHRP-6 und das Sermorelin-Fragment (22–29) unter den getesteten Blut- und Enzymbedingungen stabil blieben und als interne Standards für analytische Arbeiten angesehen werden könnten. Bei diesen Experimenten wurden eher Sermorelin-Fragmente als intaktes Sermorelin mit 29 Aminosäuren untersucht.[4]

Abb. 2. Chromatographische Profile von Sermorelin-abgeleiteten Peptidfragmenten in der zitierten Stabilitätsstudie.[4]

(a) Sermorelin (1–11); (b) Sermorelin (13–20); und (c) Sermorelin (22–29) nach Exposition gegenüber Trypsin (links) und Chymotrypsin (rechts) zu den in der Originalveröffentlichung angegebenen Zeitpunkten.[4]

Otin et al. entwickelten eine Kapillarelektrophoresemethode unter Verwendung von Dimethyl-β-cyclodextrin als chiralem Selektor für die Trennung von GHRH-Analoga, einschließlich Sermorelin und CJC-1293. Die Forscher bewerteten auch elektrokinetische Vorkonzentrationsansätze und berichteten, dass die Polaritätsumschaltung großvolumiger Probenstapelungen unter den getesteten Bedingungen zu einer stärkeren Signalverstärkung führte als die Sweeping-Methode. Nach der Optimierung trennte die Methode die GHRH-Analoga mit Nachweisgrenzen zwischen 75 und 200 ng/ml und wurde auf entsalzte Urinproben angewendet.[5]

Abb.3. Einfluss der Cyclodextrinkonzentration auf die Auflösung zwischen Sermorelin und CJC-1293 in der zitierten Kapillarelektrophoresestudie. Zu den Bedingungen gehörten eine Quarzglaskapillare mit einem Innendurchmesser von 60 cm × 50 μm (effektive Länge 50 cm), 100 mM Lithiumphosphat bei pH 3,5, 200-nm-Detektion, 30 kV und 25 °C. Die vollständigen Proben- und Trennbedingungen sind in der Originalveröffentlichung angegeben.[5]

Abb. 4. Vereinfachter schematischer Arbeitsablauf für Smart Sampler (oben) und getrocknete Serumflecken (unten) ^[6] .
Der Hauptunterschied besteht darin, dass im Smart Sampler-Arbeitsablauf (oben) die selektive Bindung der Zielanalyten an die auf dem Probenpapier immobilisierten Antikörper einen Waschschritt vor der Elution des Papiers ermöglicht.

Forschungsbeschränkungen

Die oben zusammengefassten Studien befassen sich eher mit der Rezeptorsignalisierung und der analytischen Charakterisierung als mit der klinischen Leistung eines Laborforschungsmaterials. Insbesondere die Enzymstabilitätsstudie von González-López et al. untersuchte eher kurze, von Sermorelin abgeleitete Fragmente als intaktes Sermorelin, daher sollten seine Ergebnisse nicht dazu verwendet werden, dem vollständigen 29-Aminosäuren-Peptid eine Serumhalbwertszeit, eine systemische Bioverfügbarkeit oder eine Abbaurate zuzuordnen.[4]

Die Analyseergebnisse hängen auch von der genauen gemessenen chemischen Form ab. PubChem unterscheidet Sermorelin von Sermorelinacetat, und analytische Studien können unterschiedliche Matrizen, Probenvorbereitungsverfahren oder Referenzmaterialien verwenden.[4-7] Vergleiche zwischen Veröffentlichungen sollten daher an die spezifische molekulare Form und die analytischen Bedingungen gebunden bleiben, die in jeder Quelle beschrieben werden.

COCER Peptides präsentiert Sermorelin ausschließlich für Laborforschung und analytische Zwecke. Es ist nicht für den menschlichen oder veterinärmedizinischen Gebrauch bestimmt. Die oben beschriebene Forschung fasst Ergebnisse aus Veröffentlichungen Dritter zusammen und stellt keine Aussage über klinische Wirksamkeit, Sicherheit, Diagnose, Behandlung, Prävention oder Gebrauchsanweisung dar.

▎ Relevante Zitate

Referenzen

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Die neue Landschaft leistungssteigernder Peptide, die die GH-IGF1-Achse modulieren: Überbrückung der Lücke zwischen klinischer Evidenz und Selbstverabreichung durch den Patienten[J]. Frontiers in Endocrinology, 2026,17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Signalmechanismus des Wachstumshormon-Releasing-Hormon-Rezeptors[J]. Vitamine und Hormone, 2023,123:1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Update zur Regulierung von GHRH und seinen Auswirkungen auf die GH-Sekretion bei Gesundheit und Krankheit[J]. Rezensionen in Endocrine and Metabolic Disorders, 2025,26(3):305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Von Dopingpeptiden abgeleitete interne Standards: Enzym- und Serumstabilität und Abbauprofil von GHRP und GHRH-verwandten Peptiden[J]. Biomedizinische Chromatographie, 2023,37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Online-Vorkonzentrierung und Trennung enantiomerer GHRH-Analoga durch großvolumige Probenabsteckung durch Kapillarelektrophorese[J]. Elektrophorese, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Entwicklung intelligenter Probengeber und deren Vergleich mit getrockneten Serumflecken für die Analyse von Wachstumshormon-Releasing-Hormon-Analoga mittels LC-HRMS/MS[J]. Fortschritte in der Probenvorbereitung, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.

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