Sermorelina 5 mg

▎ Struktura sermoreliny

▎ Badania nad sermoreliną

Tło molekularne

Sermorelina (GHRH 1–29-NH₂) to syntetyczny 29-aminokwasowy peptyd odpowiadający N-końcowej sekwencji 1–29 ludzkiego hormonu uwalniającego hormon wzrostu, z amidowanym C-końcem. PubChem wymienia Sermorelin pod numerem CID 16132413, o wzorze cząsteczkowym C149H246N44O42S i masie cząsteczkowej około 3357,9 g/mol.[7]

Postęp badań

Halmos i in. dokonali przeglądu mechanizmów sygnalizacyjnych receptora hormonu uwalniającego hormon wzrostu (GHRH-R), w tym receptora przysadkowego i wariantów splotu receptora obserwowanych w tkankach pozaprzysadkowych. Autorzy opisali GHRH-R jako receptor sprzężony z białkiem G, którego aktywacja jest związana głównie z sygnalizacją cyklazy adenylanowej – cAMP, podczas gdy dodatkowe szlaki sygnalizacyjne opisano w różnych kontekstach komórkowych. Ponieważ ta praca dotyczy szeroko GHRH i sygnalizacji analogowej GHRH, odkrycia dostarczają kontekstu na poziomie receptora dla Sermoreliny, a nie bezpośredniej oceny eksperymentalnej konkretnego materiału badawczego Sermorelin.[2,3]

Ryc. 1. Schematyczny przegląd związków osi GH–IGF-1 i szlaków receptorowych przedstawiony w cytowanym przeglądzie.[1]

Rysunek źródłowy podsumowuje cele receptorów i ścieżki sygnalizacyjne omówione dla analogów GHRH, peptydów uwalniających hormon wzrostu, związków pokrewnych GH i związków pokrewnych IGF-1. Strzałki i etykiety ścieżek odzwierciedlają schematyczną prezentację autorów i należy je interpretować w kontekście cytowanej recenzji.[1]

González-López i in. zsyntetyzował kilka krótkich peptydów, w tym fragmenty pochodzące z sermoreliny (1–11), (13–20) i (22–29) i zbadał ich zachowanie po ekspozycji na ludzką krew, trypsynę i chymotrypsynę. Produkty analizowano metodą HPLC-DAD w celu porównania profili wiązania białek i stabilności enzymatycznej. Autorzy podali, że GHRP-4, GHRP-6 i fragment Sermoreliny (22–29) pozostały stabilne w testowanych warunkach krwi i enzymów i można je uznać za wewnętrzne standardy do prac analitycznych. W eksperymentach tych oceniano raczej fragmenty Sermoreliny niż nienaruszoną Sermorelinę złożoną z 29 aminokwasów.[4]

Ryc.2. Profile chromatograficzne fragmentów peptydowych pochodzących z sermoreliny w cytowanym badaniu stabilności.[4]

(a) Sermorelina (1–11); (b) Sermorelina (13–20); oraz (c) Sermorelin (22–29) po ekspozycji na trypsynę (po lewej) i chymotrypsynę (po prawej) w punktach czasowych podanych w oryginalnej publikacji.[4]

Otin i in. opracowali metodę elektroforezy kapilarnej z wykorzystaniem dimetylo-β-cyklodekstryny jako selektora chiralnego do rozdzielania analogów GHRH, w tym Sermoreliny i CJC-1293. Badacze ocenili także metody wstępnego zatężania elektrokinetycznego i stwierdzili, że układanie próbek o dużej objętości z przełączaniem polaryzacji zapewnia w testowanych warunkach większe wzmocnienie sygnału niż metoda przemiatania. Po optymalizacji metodą oddzielono analogi GHRH z granicami wykrywalności pomiędzy 75 a 200 ng/ml i zastosowano ją do odsolonych próbek moczu.[5]

Ryc.3. Wpływ stężenia cyklodekstryny na rozdział między Sermoreliną i CJC-1293 w cytowanym badaniu elektroforezy kapilarnej. Warunki obejmowały kapilarę ze stopionej krzemionki o średnicy wewnętrznej 60 cm x 50 µm (długość efektywna 50 cm), 100 mM fosforan litu przy pH 3,5, detekcja 200 nm, 30 kV i temperatura 25°C. Pełne warunki próbki i rozdziału podano w oryginalnej publikacji.[5]

Ryc.4. Uproszczony schematyczny przebieg pracy dla inteligentnych próbników (na górze) i wysuszonych plamek surowicy (na dole) ^[6] .
Główna różnica polega na tym, że w przypadku inteligentnego próbnika (na górze) selektywne wiązanie docelowych analitów z przeciwciałami unieruchomionymi na bibule do pobierania próbek pozwala na etap płukania przed elucją bibuły.

Ograniczenia badawcze

Badania podsumowane powyżej dotyczą raczej sygnalizacji receptorowej i charakterystyki analitycznej niż klinicznej wydajności laboratoryjnego materiału badawczego. W szczególności badanie stabilności enzymatycznej przeprowadzone przez Gonzáleza-Lópeza i in. ocenili raczej krótkie fragmenty pochodzące z sermoreliny niż nienaruszoną Sermorelinę, więc jego odkrycia nie powinny być wykorzystywane do przypisania okresu półtrwania w surowicy, ogólnoustrojowej dostępności biologicznej lub szybkości degradacji całego 29-aminokwasowego peptydu.

Wyniki analityczne zależą również od dokładnej mierzonej postaci chemicznej. PubChem odróżnia Sermorelin od octanu Sermoreliny, a badania analityczne mogą wykorzystywać różne matryce, procedury przygotowania próbek lub materiały odniesienia.[4-7] Porównania między publikacjami powinny zatem pozostać powiązane z konkretną formą cząsteczkową i warunkami analitycznymi opisanymi przez każde źródło.

COCER Peptides przedstawia Sermorelin wyłącznie do badań laboratoryjnych i zastosowań analitycznych. Nie jest przeznaczony do stosowania u ludzi ani weterynarii. Badania opisane powyżej stanowią podsumowanie ustaleń zgłoszonych w publikacjach stron trzecich i nie stanowią oświadczenia dotyczącego skuteczności klinicznej, bezpieczeństwa, diagnozy, leczenia, profilaktyki ani instrukcji użytkowania.

▎ Odpowiednie cytaty

Referencje

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, i in. Pojawiający się krajobraz peptydów zwiększających wydajność modulujących oś GH-IGF1: wypełnianie luki między dowodami klinicznymi a samodzielnym podawaniem leku przez pacjenta [J]. Granice w endokrynologii, 2026, 17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E i in. Mechanizm sygnalizacyjny receptora hormonu uwalniającego hormon wzrostu [J]. Witaminy i hormony, 2023, 123:1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM i in. Aktualizacja dotycząca regulacji GHRH i jej działania na wydzielanie GH w zdrowiu i chorobie [J]. Recenzje w zaburzeniach endokrynologicznych i metabolicznych, 2025,26(3):305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I i in. Własne standardy wywodzące się z peptydów dopingujących: Profil stabilności enzymatycznej i surowicy oraz degradacji GHRP i peptydów powiązanych z GHRH [J]. Chromatografia biomedyczna, 2023, 37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A i in. Wstępne zatężanie próbek o dużej objętości i rozdzielanie enancjomerycznych analogów GHRH metodą elektroforezy kapilarnej [J]. Elektroforeza, 2023, 44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S i in. Opracowanie inteligentnych próbników i ich porównanie z wysuszonymi plamami surowicy do analizy analogów hormonu uwalniającego hormon wzrostu przy użyciu LC-HRMS/MS[J]. Postępy w przygotowaniu próbek, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelina. PubChem CID 16132413.

WSZYSTKIE PRODUKTY, ARTYKUŁY, MATERIAŁY TECHNICZNE, OPISY PRODUKTÓW I INNE INFORMACJE PODANE NA TEJ STRONIE SĄ PRZEZNACZONE WYŁĄCZNIE DO UZASADNIONYCH BADAŃ LABORATORYJNYCH, CELÓW INFORMACYJNYCH I EDUKACYJNYCH.

Produkty oferowane przez Cocer Peptides są przeznaczone wyłącznie do badań in vitro i laboratoryjnych i NIE są przeznaczone do użytku przez ludzi lub weterynarii, spożycia przez ludzi, zastosowań klinicznych, zastosowań diagnostycznych, zastosowań terapeutycznych, łączenia, samodzielnego podawania, wstrzykiwania ani jakiejkolwiek innej formy podawania ludziom lub zwierzętom. Produkty te nie są przeznaczone do diagnozowania, leczenia, łagodzenia lub zapobiegania jakiejkolwiek chorobie lub schorzeniu, ani nie mają na celu wpływania na strukturę lub funkcję organizmu ludzkiego lub zwierzęcego. O ile wyraźnie nie określono inaczej, produkty oferowane na tej stronie nie zostały ocenione ani zatwierdzone przez amerykańską Agencję ds. Żywności i Leków (FDA) do stosowania u ludzi lub weterynarii. Wszelkie odniesienia do opublikowanych badań, szlaków biochemicznych, mechanizmów molekularnych lub wyników eksperymentów służą wyłącznie celom dyskusji naukowej i badań i nie stanowią porady lekarskiej, oświadczeń terapeutycznych, wskazówek dotyczących dawkowania ani instrukcji stosowania. Nabywcy ponoszą wyłączną odpowiedzialność za zapewnienie, że wszystkie produkty są nabywane, obsługiwane, przechowywane, używane i usuwane zgodnie z obowiązującymi przepisami prawa, regulacjami, wymogami instytucjonalnymi i laboratoryjnymi normami bezpieczeństwa.