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1 kits (10 flacons)
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▎ Structure Sermoreline
Source : PubChem |
Séquence : YADAXFXNSYRKVLGQLSARKLLQDXMSR Formule moléculaire : C 149H 246N 44O 42S Poids moléculaire : 3357,9 g/mol Numéro CAS : 86168-78-7 CID PubChem : 16129620 Synonymes : Sermorelin (INN)；CHEBI : 9118 |
▎ Recherche Sermoreline
Contexte moléculaire
La sermoreline (GHRH 1–29-NH₂) est un peptide synthétique de 29 acides aminés correspondant à la séquence N-terminale 1–29 de l'hormone de libération de l'hormone de croissance humaine, avec une extrémité C-terminale amidée. PubChem répertorie Sermorelin sous le CID 16132413, avec la formule moléculaire C149H246N44O42S et un poids moléculaire d'environ 3 357,9 g/mol.[7]
Progrès de la recherche
Halmos et coll. ont examiné les mécanismes de signalisation du récepteur de l'hormone de libération de l'hormone de croissance (GHRH-R), y compris les variantes d'épissage du récepteur hypophysaire et du récepteur signalées dans les tissus extrapituitaires. Les auteurs ont décrit le GHRH-R comme un récepteur couplé à la protéine G dont l'activation est principalement associée à la signalisation adénylate cyclase-AMPc, tandis que des voies de signalisation supplémentaires ont été rapportées dans différents contextes cellulaires. Étant donné que ce travail aborde largement la signalisation du GHRH et des analogues du GHRH, les résultats fournissent un contexte au niveau du récepteur pour Sermorelin plutôt qu'une évaluation expérimentale directe d'un matériel de recherche spécifique sur Sermorelin.[2,3]
Fig1. Aperçu schématique des composés de l'axe GH – IGF-1 et des voies des récepteurs présentés dans la revue citée.[1]
La figure source résume les cibles des récepteurs et les voies de signalisation discutées pour les analogues de la GHRH, les peptides libérant l'hormone de croissance, les composés liés à la GH et les composés liés à l'IGF-1. Les flèches et les étiquettes de parcours reflètent la présentation schématique des auteurs et doivent être interprétées dans le contexte de la revue citée.[1]
González-López et al. ont synthétisé plusieurs peptides courts, y compris des fragments dérivés de la sermoreline (1-11), (13-20) et (22-29), et ont examiné leur comportement après exposition au sang humain, à la trypsine et à la chymotrypsine. Les produits ont été analysés par HPLC-DAD pour comparer les profils de liaison aux protéines et de stabilité enzymatique. Les auteurs ont rapporté que GHRP-4, GHRP-6 et le fragment Sermorelin (22-29) restaient stables dans les conditions sanguines et enzymatiques testées et pouvaient être considérés comme des étalons internes internes pour les travaux analytiques. Ces expériences ont évalué des fragments de Sermorelin plutôt que du Sermorelin intact de 29 acides aminés.[4]
Fig2. Profils chromatographiques de fragments peptidiques dérivés de la sermoreline dans l'étude de stabilité citée.[4]
(a) Sermorelin (1-11); (b) Sermorelin (13-20); et (c) Sermorelin (22-29) après exposition à la trypsine (à gauche) et à la chymotrypsine (à droite) aux moments rapportés dans la publication originale.[4]
Otin et coll. développé une méthode d'électrophorèse capillaire utilisant la diméthyl-β-cyclodextrine comme sélecteur chiral pour la séparation des analogues de la GHRH, notamment Sermorelin et CJC-1293. Les enquêteurs ont également évalué les approches de préconcentration électrocinétique et ont rapporté que l'empilement d'échantillons de grand volume à commutation de polarité produisait une plus grande amélioration du signal que la méthode de balayage dans les conditions testées. Après optimisation, la méthode a séparé les analogues du GHRH avec des limites de détection comprises entre 75 et 200 ng/mL et a été appliquée à des échantillons d'urine dessalés.[5]
Fig3. Effet de la concentration de cyclodextrine sur la résolution entre Sermorelin et CJC-1293 dans l'étude d'électrophorèse capillaire citée. Les conditions comprenaient un capillaire en silice fondue de 60 cm × 50 μm (longueur effective 50 cm), du phosphate de lithium 100 mM à pH 3,5, une détection à 200 nm, 30 kV et 25 °C. Les conditions complètes d’échantillonnage et de séparation sont indiquées dans la publication originale.[5]
Fig4. Flux de travail schématique simplifié pour les échantillonneurs intelligents (en haut) et les taches de sérum séchées (en bas) [6] .
La différence majeure est que dans le flux de travail de l'échantillonneur intelligent (en haut), la liaison sélective des analytes cibles aux anticorps immobilisés sur le papier d'échantillonnage permet une étape de lavage avant l'élution du papier.
Limites de la recherche
Les études résumées ci-dessus portent sur la signalisation des récepteurs et la caractérisation analytique plutôt que sur les performances cliniques d'un matériel de recherche en laboratoire. En particulier, l'étude de stabilité enzymatique réalisée par González-López et al. a évalué de courts fragments dérivés de la Sermorelin plutôt que la Sermorelin intacte, de sorte que ses résultats ne doivent pas être utilisés pour attribuer une demi-vie sérique, une biodisponibilité systémique ou un taux de dégradation au peptide complet de 29 acides aminés.[4]
Les résultats analytiques dépendent également de la forme chimique exacte mesurée. PubChem distingue Sermorelin de l'acétate de Sermorelin, et les études analytiques peuvent utiliser différentes matrices, procédures de préparation d'échantillons ou matériaux de référence.[4-7] Les comparaisons entre publications doivent donc rester liées à la forme moléculaire spécifique et aux conditions analytiques décrites par chaque source.
COCER Peptides présente Sermorelin uniquement pour la recherche en laboratoire et l'usage analytique. Il n'est pas destiné à un usage humain ou vétérinaire. La recherche décrite ci-dessus résume les résultats rapportés dans des publications tierces et ne constitue pas une déclaration d'efficacité clinique, de sécurité, de diagnostic, de traitement, de prévention ou une instruction d'utilisation.
