1kits (10 flesjes)
| Beschikbaarheid: | |
|---|---|
| Hoeveelheid: | |
▎ Analysecertificaat (COA)
Klik op 'Controleer het COA' in het productgedeelte hierboven om toegang te krijgen tot het beschikbare analysecertificaat voor dit product. Raadpleeg het rapport voor batchinformatie en analytische resultaten.
Alleen voor laboratoriumonderzoek. Niet voor menselijk of diergeneeskundig gebruik.
▎ Sermorelin-structuur
Bron: PubChem |
Volgorde: YADAXFXNSYRKVLGQLSARKLLQDXMSR Molecuulformule: C 149H 246N 44O 42S Moleculair gewicht: 3357,9 g/mol CAS-nummer: 86168-78-7 PubChem klantnummer: 16129620 Synoniemen: Sermorelin (INN); CHEBI: 9118 |
▎ Sermorelin-onderzoek
Moleculaire achtergrond
Sermorelin (GHRH 1–29-NH₂) is een synthetisch peptide van 29 aminozuren dat overeenkomt met de N-terminale 1–29 sequentie van menselijk groeihormoon-releasing hormoon, met een geamideerde C-terminus. PubChem vermeldt Sermorelin onder CID 16132413, met de molecuulformule C149H246N44O42S en een molecuulgewicht van ongeveer 3357,9 g/mol.
Onderzoeksvooruitgang
Halmos et al. beoordeelde de signaalmechanismen van de groeihormoon-releasing hormoonreceptor (GHRH-R), inclusief de hypofysereceptor en receptorsplitsingsvarianten gerapporteerd in extrapituitaire weefsels. De auteurs beschreven GHRH-R als een G-eiwit-gekoppelde receptor waarvan de activering voornamelijk geassocieerd is met adenylaatcyclase-cAMP-signalering, terwijl aanvullende signaalroutes zijn gerapporteerd in verschillende cellulaire contexten. Omdat dit werk GHRH- en GHRH-analoge signalering breed aanpakt, bieden de bevindingen context op receptorniveau voor Sermorelin in plaats van een directe experimentele evaluatie van een specifiek Sermorelin-onderzoeksmateriaal.

Afb.1. Schematisch overzicht van GH-IGF-1-asverbindingen en receptorroutes gepresenteerd in het geciteerde overzicht.[1]
De bronfiguur vat de receptordoelen en signaalroutes samen die zijn besproken voor GHRH-analogen, groeihormoon-afgevende peptiden, GH-gerelateerde verbindingen en IGF-1-gerelateerde verbindingen. Pijlen en padlabels weerspiegelen de schematische presentatie van de auteurs en moeten worden geïnterpreteerd binnen de context van de geciteerde recensie.[1]
González-López et al. synthetiseerde verschillende korte peptiden, waaronder van Sermorelin afgeleide fragmenten (1–11), (13–20) en (22–29), en onderzocht hun gedrag na blootstelling aan menselijk bloed, trypsine en chymotrypsine. Producten werden geanalyseerd met HPLC-DAD om eiwitbindings- en enzymatische stabiliteitsprofielen te vergelijken. De auteurs rapporteerden dat GHRP-4, GHRP-6 en het Sermorelin (22-29)-fragment stabiel bleven onder de geteste bloed- en enzymomstandigheden en konden worden beschouwd als interne interne standaarden voor analytisch werk. Bij deze experimenten werden Sermorelin-fragmenten geëvalueerd in plaats van intact Sermorelin met 29 aminozuren.[4]

Afb.2. Chromatografische profielen van van Sermorelin afkomstige peptidefragmenten in het aangehaalde stabiliteitsonderzoek.[4]
(a) Sermorelin (1–11); (b) Sermorelin (13–20); en (c) Sermorelin (22-29) na blootstelling aan trypsine (links) en chymotrypsine (rechts) op de tijdstippen vermeld in de oorspronkelijke publicatie.[4]
Otin et al. ontwikkelde een capillaire elektroforesemethode met behulp van dimethyl-β-cyclodextrine als chirale selector voor de scheiding van GHRH-analogen, waaronder Sermorelin en CJC-1293. De onderzoekers evalueerden ook elektrokinetische preconcentratiebenaderingen en rapporteerden dat het stapelen van monsters met groot volume met polariteitswisseling een grotere signaalverbetering opleverde dan de veegmethode onder de geteste omstandigheden. Na optimalisatie scheidde de methode de GHRH-analogen met detectielimieten tussen 75 en 200 ng/ml en werd toegepast op ontzoute urinemonsters.[5]

Afb.3. Effect van de cyclodextrineconcentratie op de resolutie tussen Sermorelin en CJC-1293 in het aangehaalde capillaire-elektroforeseonderzoek. De omstandigheden omvatten een capillair van gesmolten silica met een binnendiameter van 60 cm x 50 μm (effectieve lengte 50 cm), 100 mM lithiumfosfaat bij pH 3,5, detectie bij 200 nm, 30 kV en 25 ° C. Volledige monster- en scheidingsomstandigheden worden vermeld in de oorspronkelijke publicatie.[5]

Afb.4. Vereenvoudigde schematische workflow voor slimme monsternemers (boven) en gedroogde serumvlekken (onder) [6] .
Het grote verschil is dat in de slimme monsternemer-workflow (boven) de selectieve binding van de doelanalyten aan de antilichamen die op het monsterpapier zijn geïmmobiliseerd, een wasstap voorafgaand aan de elutie van het papier mogelijk maakt.
Onderzoeksbeperkingen
De hierboven samengevatte onderzoeken hebben betrekking op receptorsignalering en analytische karakterisering in plaats van op de klinische prestaties van laboratoriumonderzoeksmateriaal. In het bijzonder blijkt uit het onderzoek naar de enzymatische stabiliteit van González-López et al. beoordeelde korte, van Sermorelin afgeleide fragmenten in plaats van intact Sermorelin, dus de bevindingen ervan mogen niet worden gebruikt om een serumhalfwaardetijd, systemische biologische beschikbaarheid of afbraaksnelheid toe te wijzen aan het volledige peptide van 29 aminozuren.
Analytische resultaten zijn ook afhankelijk van de exacte chemische vorm die wordt gemeten. PubChem onderscheidt Sermorelin van Sermorelin-acetaat, en bij analytische onderzoeken kunnen verschillende matrices, monstervoorbereidingsprocedures of referentiematerialen worden gebruikt. [4-7] Vergelijkingen tussen publicaties moeten daarom gebonden blijven aan de specifieke moleculaire vorm en analytische omstandigheden die door elke bron worden beschreven.
COCER Peptides presenteert Sermorelin uitsluitend voor laboratoriumonderzoek en analytisch gebruik. Het is niet bedoeld voor menselijk of diergeneeskundig gebruik. Het hierboven beschreven onderzoek vat bevindingen samen die zijn gerapporteerd in publicaties van derden en is geen verklaring over klinische werkzaamheid, veiligheid, diagnose, behandeling, preventie of gebruiksinstructie.
▎ Relevante citaten
Referenties
[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Het opkomende landschap van prestatieverhogende peptiden die de GH-IGF1-as moduleren: het overbruggen van de kloof tussen klinisch bewijs en zelftoediening door de patiënt[J]. Grenzen in de endocrinologie, 2026,17:1822475.
DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.
[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Signaalmechanisme van groeihormoon-releasing hormoonreceptor[J]. Vitaminen en hormonen, 2023,123:1-26.
DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.
[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Update over de regulering van GHRH en de acties ervan op de GH-secretie bij gezondheid en ziekte[J]. Recensies in endocriene en metabole stoornissen, 2025,26(3):305-320.
DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.
[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Interne standaarden afgeleid van dopingpeptiden: enzymatische en serumstabiliteit en afbraakprofiel van GHRP en GHRH-gerelateerde peptiden[J]. Biomedische chromatografie, 2023,37(12):e5741.
DOI:10.1002/bmc.5741.
[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Online preconcentratie en scheiding van enantiomere GHRH-analogen met grote volumes monsters door capillaire elektroforese [J]. Elektroforese, 2023,44(9-10):807-817.
DOI:10.1002/elps.202200278.
[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Ontwikkeling van slimme monsternemers en hun vergelijking met gedroogde serumvlekken voor de analyse van groeihormoonafgevende hormoonanalogen met behulp van LC-HRMS/MS[J]. Vooruitgang in monstervoorbereiding, 2025,15:100190.
DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.
[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.
ALLE PRODUCTEN, ARTIKELEN, TECHNISCHE MATERIALEN, PRODUCTBESCHRIJVINGEN EN ANDERE INFORMATIE DIE OP DEZE WEBSITE WORDEN VERSTREKT, ZIJN UITSLUITEND BEDOELD VOOR LEGITIEM LABORATORIUMONDERZOEK, INFORMATIE- EN EDUCATIEVE DOELEINDEN.
Producten aangeboden door Cocer Peptides zijn uitsluitend bedoeld voor in vitro- en laboratoriumonderzoek en zijn NIET bedoeld voor menselijk of diergeneeskundig gebruik, menselijke consumptie, klinisch gebruik, diagnostisch gebruik, therapeutisch gebruik, bereiding, zelftoediening, injectie of enige andere vorm van toediening aan mens of dier. Deze producten zijn niet bedoeld voor het diagnosticeren, behandelen, genezen, verzachten of voorkomen van enige ziekte of medische aandoening, noch zijn ze bedoeld om de structuur of functie van het menselijk of dierlijk lichaam te beïnvloeden. Tenzij uitdrukkelijk anders vermeld, zijn de producten die op deze website worden aangeboden niet geëvalueerd of goedgekeurd door de Amerikaanse Food and Drug Administration (FDA) voor menselijk of diergeneeskundig gebruik. Alle verwijzingen naar gepubliceerde onderzoeken, biochemische routes, moleculaire mechanismen of experimentele bevindingen worden uitsluitend verstrekt voor wetenschappelijke discussies en onderzoeksdoeleinden en vormen geen medisch advies, therapeutische claims, doseringsrichtlijnen of gebruiksinstructies. Kopers zijn als enige verantwoordelijk om ervoor te zorgen dat alle producten worden aangeschaft, behandeld, opgeslagen, gebruikt en verwijderd in overeenstemming met de toepasselijke wetten, voorschriften, institutionele vereisten en laboratoriumveiligheidsnormen.