Sermorelin 5mg

▎ Sermorelin-struktur

▎ Sermorelin Research

Molekylär bakgrund

Sermorelin (GHRH 1–29-NH₂) är en syntetisk peptid med 29 aminosyror som motsvarar den N-terminala sekvensen 1–29 av humant tillväxthormonfrisättande hormon, med en amiderad C-terminal. PubChem listar Sermorelin under CID 16132413, med molekylformeln C149H246N44O42S och en molekylvikt på cirka 3357,9 g/mol.[7]

Forskningsframsteg

Halmos et al. granskade signalmekanismerna för den tillväxthormonfrisättande hormonreceptorn (GHRH-R), inklusive hypofysreceptorn och receptorsplitsvarianter som rapporterats i extrapituitära vävnader. Författarna beskrev GHRH-R som en G-proteinkopplad receptor vars aktivering främst är associerad med adenylatcyklas-cAMP-signalering, medan ytterligare signalvägar har rapporterats i olika cellulära sammanhang. Eftersom detta arbete adresserar GHRH och GHRH analog signalering brett, ger resultaten receptornivå sammanhang för Sermorelin snarare än en direkt experimentell utvärdering av ett specifikt Sermorelin forskningsmaterial.[2,3]

Fig1. Schematisk översikt av GH-IGF-1-axelföreningar och receptorvägar som presenteras i den citerade recensionen.[1]

Källfiguren sammanfattar receptormål och signalvägar som diskuteras för GHRH-analoger, tillväxthormonfrisättande peptider, GH-relaterade föreningar och IGF-1-relaterade föreningar. Pilar och vägetiketter återspeglar författarnas schematiska presentation och bör tolkas inom ramen för den citerade recensionen.[1]

González-López et al. syntetiserade flera korta peptider, inklusive Sermorelin-härledda fragment (1–11), (13–20) och (22–29), och undersökte deras beteende efter exponering för humant blod, trypsin och kymotrypsin. Produkter analyserades med HPLC-DAD för att jämföra proteinbindande och enzymatiska stabilitetsprofiler. Författarna rapporterade att GHRP-4, GHRP-6 och Sermorelin (22–29)-fragmentet förblev stabila under testade blod- och enzymförhållanden och kunde betraktas som interna interna standarder för analysarbete. Dessa experiment utvärderade Sermorelin-fragment snarare än intakt 29-aminosyra Sermorelin.[4]

Fig2. Kromatografiska profiler av Sermorelin-härledda peptidfragment i den citerade stabilitetsstudien.[4]

(a) Sermorelin (1–11); (b) Sermorelin (13–20); och (c) Sermorelin (22–29) efter exponering för trypsin (vänster) och kymotrypsin (höger) vid de tidpunkter som rapporterades i den ursprungliga publikationen.[4]

Otin et al. utvecklat en kapillärelektroforesmetod med användning av dimetyl-β-cyklodextrin som en kiral väljare för separation av GHRH-analoger, inklusive Sermorelin och CJC-1293. Utredarna utvärderade också tillvägagångssätt för elektrokinetisk förkoncentration och rapporterade att polaritetsväxlande provstapling med stor volym gav större signalförbättring än svepmetoden under de testade förhållandena. Efter optimering separerade metoden GHRH-analogerna med detektionsgränser mellan 75 och 200 ng/mL och applicerades på avsaltade urinprover.[5]

Fig 3. Effekt av cyklodextrinkoncentration på upplösningen mellan Sermorelin och CJC-1293 i den citerade kapillärelektroforesstudien. Förutsättningarna inkluderade en 60 cm × 50 μm id fused-silica kapillär (effektiv längd 50 cm), 100 mM litiumfosfat vid pH 3,5, 200 nm detektion, 30 kV och 25 °C. Fullständiga prov- och separationsförhållanden rapporteras i den ursprungliga publikationen.[5]

Fig4. Förenklat schematiskt arbetsflöde för smarta provtagare (överst) och torkade serumfläckar (nederst) ^[6] .
Den stora skillnaden är att i arbetsflödet för smart provtagare (överst) möjliggör den selektiva bindningen av målanalyterna till antikropparna som är immobiliserade på provtagningspapperet ett tvättsteg innan elueringen av papperet.

Forskningsbegränsningar

Studierna som sammanfattats ovan behandlar receptorsignalering och analytisk karakterisering snarare än den kliniska prestandan hos ett laboratorieforskningsmaterial. I synnerhet den enzymatiska stabilitetsstudien av González-López et al. utvärderade korta Sermorelin-härledda fragment snarare än intakt Sermorelin, så dess resultat bör inte användas för att tilldela en serumhalveringstid, systemisk biotillgänglighet eller nedbrytningshastighet till den kompletta 29-aminosyrapeptiden.[4]

Analytiska resultat beror också på den exakta kemiska formen som mäts. PubChem skiljer Sermorelin från Sermorelinacetat och analytiska studier kan använda olika matriser, provberedningsförfaranden eller referensmaterial.[4-7] Jämförelser mellan publikationer bör därför förbli knutna till den specifika molekylformen och analytiska förhållanden som beskrivs av varje källa.

COCER Peptides presenterar Sermorelin enbart för laboratorieforskning och analytisk användning. Det är inte avsett för humant eller veterinärt bruk. Forskningen som beskrivs ovan sammanfattar resultat som rapporterats i tredje parts publikationer och är inte ett uttalande om klinisk effekt, säkerhet, diagnos, behandling, förebyggande eller en bruksanvisning.

▎ Relevanta citat

Referenser

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Det framväxande landskapet av prestationshöjande peptider som modulerar GH-IGF1-axeln: överbryggar gapet mellan kliniska bevis och patientens självadministration[J]. Frontiers in Endocrinology, 2026,17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Signalmekanism för tillväxthormonfrisättande hormonreceptor [J]. Vitaminer och hormoner, 2023,123:1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Uppdatering om reglering av GHRH och dess åtgärder på GH-utsöndring i hälsa och sjukdom[J]. Recensioner i Endocrine and Metabolic Disorders, 2025,26(3):305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Interna standarder härledda från dopningspeptider: Enzymatisk och serumstabilitet och nedbrytningsprofil för GHRP och GHRH-relaterade peptider[J]. Biomedical Chromatography, 2023,37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Online stor volym provtagning förkoncentration och separation av enantiomera GHRH-analoger genom kapillärelektrofores[J]. Electrophoresis, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Utveckling av smarta provtagare och deras jämförelse med torkade serumfläckar för analys av tillväxthormonfrisättande hormonanaloger med hjälp av LC-HRMS/MS[J]. Framsteg i provberedningen, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.

ALLA PRODUKTER, ARTIKLAR, TEKNISKT MATERIAL, PRODUKTBESKRIVNINGAR OCH ANNAN INFORMATION SOM TILLHANDAHÅLLS PÅ DENNA WEBBPLATS ÄR ENDAST AVSEDDA FÖR LEGITIM LABORATORIEFORSKNING, INFORMATIONS- OCH UTBILDNINGSSYFTEN.

Produkterna som erbjuds av Cocer Peptides är uteslutande avsedda för in vitro- och laboratorieforskning och är INTE avsedda för humant eller veterinärt bruk, humankonsumtion, klinisk användning, diagnostisk användning, terapeutisk användning, sammansättning, självadministrering, injektion eller någon annan form av administrering till människor eller djur. Dessa produkter är inte avsedda att diagnostisera, behandla, bota, mildra eller förhindra någon sjukdom eller medicinskt tillstånd, och de är inte heller avsedda att påverka strukturen eller funktionen hos människo- eller djurkroppen. Om inte annat uttryckligen anges har produkter som erbjuds på denna webbplats inte utvärderats eller godkänts av US Food and Drug Administration (FDA) för humant eller veterinärt bruk. Eventuella referenser till publicerade studier, biokemiska vägar, molekylära mekanismer eller experimentella resultat tillhandahålls endast för vetenskaplig diskussion och forskningsändamål och utgör inte medicinska råd, terapeutiska påståenden, doseringsvägledning eller bruksanvisningar. Köpare är ensamt ansvariga för att säkerställa att alla produkter anskaffas, hanteras, lagras, används och kasseras i enlighet med tillämpliga lagar, förordningar, institutionella krav och laboratoriesäkerhetsstandarder.