Серморелін 5 мг

▎ Структура сермореліну

▎ Sermorelin Research

Молекулярна фону

Серморелін (GHRH 1–29-NH₂) — це синтетичний 29-амінокислотний пептид, що відповідає N-кінцевій послідовності 1–29 рилізинг-гормона людського гормону росту з амідованим С-кінцем. PubChem перераховує Sermorelin під CID 16132413, з молекулярною формулою C149H246N44O42S і молекулярною масою приблизно 3357,9 г/моль.[7]

Прогрес дослідження

Халмош та ін. розглянули механізми передачі сигналів рецептора гормону, що вивільняє гормон росту (GHRH-R), включаючи гіпофізарний рецептор і варіанти сплайсингу рецептора, зареєстровані в екстрагіпофізарних тканинах. Автори описали GHRH-R як G-білковий рецептор, активація якого пов’язана в основному з передачею сигналів аденілатциклази-цАМФ, тоді як повідомлялося про додаткові сигнальні шляхи в різних клітинних контекстах. Оскільки ця робота розглядає GHRH і аналогову передачу сигналів GHRH в широкому сенсі, результати надають контекст на рівні рецепторів для Sermorelin, а не пряму експериментальну оцінку конкретного дослідницького матеріалу Sermorelin [2,3].

Рис.1. Схематичний огляд сполук осі GH–IGF-1 і рецепторних шляхів представлений у цитованому огляді.[1]

Вихідний малюнок узагальнює рецепторні мішені та шляхи передачі сигналів, які обговорювалися для аналогів GHRH, пептидів, що вивільняють гормон росту, сполук, пов’язаних із GH, і сполук, пов’язаних з IGF-1. Стрілки та позначки шляхів відображають схематичну презентацію авторів і повинні інтерпретуватися в контексті цитованого огляду.[1]

González-López та ін. синтезували декілька коротких пептидів, включаючи фрагменти, отримані з Сермореліну (1–11), (13–20) і (22–29), і досліджували їх поведінку після впливу крові людини, трипсину та хімотрипсину. Продукти аналізували за допомогою HPLC-DAD для порівняння профілів зв’язування з білками та ферментативної стабільності. Автори повідомили, що GHRP-4, GHRP-6 і фрагмент Sermorelin (22-29) залишаються стабільними в умовах тестування крові та ферментів і можуть розглядатися як внутрішні стандарти для аналітичної роботи. Ці експерименти оцінювали фрагменти сермореліна, а не інтактний 29-амінокислотний серморелін.[4]

Рис.2. Хроматографічні профілі пептидних фрагментів, отриманих із сермореліну, у цитованому дослідженні стабільності.[4]

(а) Серморелін (1–11); (b) Серморелін (13–20); і (c) Серморелін (22–29) після впливу трипсину (ліворуч) і хімотрипсину (праворуч) у моменти часу, зазначені в оригінальній публікації.[4]

Отін та ін. розробили метод капілярного електрофорезу з використанням диметил-β-циклодекстрину як хірального селектора для розділення аналогів GHRH, включаючи Sermorelin і CJC-1293. Дослідники також оцінили підходи до електрокінетичної попередньої концентрації та повідомили, що накопичення зразків великого об’єму з перемиканням полярності дало більше посилення сигналу, ніж метод розгортання за випробуваних умов. Після оптимізації метод розділив аналоги GHRH з межами виявлення від 75 до 200 нг/мл і застосував до зразків знесоленої сечі.[5]

Рис.3. Вплив концентрації циклодекстрину на розділення між Sermorelin і CJC-1293 у цитованому дослідженні капілярного електрофорезу. Умови включали 60 см × 50 мкм внутрішній капіляр з плавленого кремнезему (ефективна довжина 50 см), 100 мМ фосфату літію при pH 3,5, 200 нм виявлення, 30 кВ і 25 °C. Повний зразок і умови поділу наведені в оригінальній публікації.[5]

рис.4. Спрощений схематичний робочий процес для інтелектуальних пробовідбірників (угорі) і висушених плям сироватки (внизу) ^[6] .
Основна відмінність полягає в тому, що в робочому процесі інтелектуального пробовідбірника (вгорі) селективне зв’язування цільових аналітів з антитілами, іммобілізованими на папері для відбору зразків, дозволяє виконати етап промивання перед елюцією паперу.

Обмеження дослідження

Дослідження, підсумовані вище, стосуються передачі сигналів рецепторів і аналітичної характеристики, а не клінічної ефективності матеріалу лабораторного дослідження. Зокрема, дослідження ферментативної стабільності González-López et al. оцінювали короткі фрагменти, отримані з Сермореліна, а не інтактний Серморелін, тому його висновки не слід використовувати для визначення періоду напіврозпаду в сироватці крові, системної біодоступності або швидкості деградації повного 29-амінокислотного пептиду.[4]

Аналітичні результати також залежать від точної вимірюваної хімічної форми. PubChem відрізняє Sermorelin від Sermorelin acetate, і в аналітичних дослідженнях можуть використовуватися різні матриці, процедури підготовки зразків або довідкові матеріали.[4-7] Тому порівняння між публікаціями повинні залишатися прив’язаними до конкретної молекулярної форми та аналітичних умов, описаних у кожному джерелі.

COCER Peptides представляє Sermorelin виключно для лабораторних досліджень і аналітичного використання. Він не призначений для використання людьми чи ветеринарією. Дослідження, описане вище, узагальнює результати, наведені в публікаціях третіх сторін, і не є заявою про клінічну ефективність, безпеку, діагностику, лікування, профілактику чи інструкцію із застосування.

▎ Релевантні цитати

Список літератури

[1] Домініковський А, Рекош З, Олеярж М та ін. Новий ландшафт пептидів, що підвищують продуктивність, що модулюють вісь GH-IGF1: подолання розриву між клінічними доказами та самостійним застосуванням пацієнта [J]. Frontiers in Endocrinology, 2026, 17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E та ін. Сигнальний механізм рецептора рилізинг-гормону гормону росту [J]. Вітаміни та гормони, 2023, 123: 1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Оновлення щодо регуляції GHRH та його дії на секрецію GH у здоров’ї та хворобах [J]. Огляди ендокринних і метаболічних розладів, 2025, 26 (3): 305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Внутрішні стандарти, отримані з допінг-пептидів: ферментативна та сироваткова стабільність і профіль деградації GHRP і GHRH-споріднених пептидів [J]. Біомедична хроматографія, 2023, 37 (12): e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A та ін. Онлайнове попереднє концентрування зразків великого об’єму та розділення енантіомерних аналогів GHRH за допомогою капілярного електрофорезу [J]. Електрофорез, 2023, 44 (9-10): 807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S та ін. Розробка розумних пробовідбірників та їх порівняння з висушеними плямами сироватки для аналізу аналогів рилізинг-гормону гормону росту за допомогою LC-HRMS/MS[J]. Досягнення в підготовці проб, 2025, 15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Серморелін. PubChem CID 16132413.

УСІ ПРОДУКТИ, СТАТТІ, ТЕХНІЧНІ МАТЕРІАЛИ, ОПИС ПРОДУКЦІЇ ТА ІНША ІНФОРМАЦІЯ, РОЗМІЩЕНА НА ЦЬОМУ ВЕБ-САЙТІ, ПРИЗНАЧЕНА ВИКЛЮЧНО ДЛЯ ЗАКОННИХ ЛАБОРАТОРНИХ ДОСЛІДЖЕНЬ, ІНФОРМАЦІЙНИХ ТА НАВЧАЛЬНИХ ЦІЛЕЙ.

Продукти, пропоновані компанією Cocer Peptides, призначені виключно для in vitro та лабораторних досліджень і НЕ призначені для використання людьми чи ветеринарами, споживання людиною, клінічного використання, діагностичного використання, терапевтичного використання, приготування сумішей, самостійного введення, ін’єкцій або будь-якої іншої форми введення людям або тваринам. Ці продукти не призначені для діагностики, лікування, лікування, пом’якшення або запобігання будь-якій хворобі або медичному стану, а також вони не призначені для впливу на структуру або функції організму людини чи тварини. Якщо прямо не вказано інше, продукти, пропоновані на цьому веб-сайті, не були оцінені та не схвалені Управлінням з контролю за продуктами та ліками США (FDA) для використання людьми чи ветеринарами. Будь-які посилання на опубліковані дослідження, біохімічні шляхи, молекулярні механізми або експериментальні висновки надаються виключно для наукового обговорення та дослідницьких цілей і не є медичними порадами, терапевтичними заявами, рекомендаціями щодо дозування чи інструкціями із застосування. Покупці несуть одноосібну відповідальність за те, щоб всі продукти придбавали, обробляли, зберігали, використовували та утилізували відповідно до чинних законів, нормативних актів, інституційних вимог і стандартів лабораторної безпеки.