Sermorelin 5 mg

▎ Sermorelínová štruktúra

▎ Výskum Sermorelínu

Molekulárne pozadie

Sermorelín (GHRH 1–29-NH₂) je syntetický 29-aminokyselinový peptid zodpovedajúci N-terminálnej 1–29 sekvencii ľudského hormónu uvoľňujúceho rastový hormón s amidovaným C-koncom. PubChem uvádza Sermorelin pod CID 16132413 s molekulovým vzorcom C149H246N44O42S a molekulovou hmotnosťou približne 3357,9 g/mol.[7]

Pokrok vo výskume

Halmos a kol. zhodnotili signalizačné mechanizmy receptora hormónu uvoľňujúceho rastový hormón (GHRH-R), vrátane hypofyzárnych receptorov a variantov zostrihu receptorov uvádzaných v extrahypofýznych tkanivách. Autori opísali GHRH-R ako receptor spojený s G proteínom, ktorého aktivácia je primárne spojená so signalizáciou adenylátcykláza-cAMP, zatiaľ čo ďalšie signálne dráhy boli hlásené v rôznych bunkových kontextoch. Pretože táto práca sa zaoberá GHRH a analógovou signalizáciou GHRH široko, zistenia poskytujú kontext na úrovni receptorov pre Sermorelin, a nie priame experimentálne hodnotenie špecifického výskumného materiálu Sermorelin.[2,3].

Obr. Schematický prehľad zlúčenín na osi GH–IGF-1 a receptorových dráh prezentovaných v citovanom prehľade.[1]

Zdrojový obrázok sumarizuje receptorové ciele a signálne dráhy diskutované pre analógy GHRH, peptidy uvoľňujúce rastový hormón, zlúčeniny súvisiace s GH a zlúčeniny súvisiace s IGF-1. Šípky a označenia ciest odrážajú schematickú prezentáciu autorov a mali by sa interpretovať v kontexte citovaného prehľadu.[1]

González-López a kol. syntetizovali niekoľko krátkych peptidov vrátane fragmentov odvodených od sermorelínu (1–11), (13–20) a (22–29) a skúmali ich správanie po expozícii ľudskej krvi, trypsínu a chymotrypsínu. Produkty sa analyzovali pomocou HPLC-DAD, aby sa porovnali profily väzby proteínov a enzymatickej stability. Autori uviedli, že GHRP-4, GHRP-6 a fragment Sermorelin (22–29) zostali stabilné v podmienkach testovanej krvi a enzýmov a mohli by sa považovať za interné interné štandardy pre analytickú prácu. Tieto experimenty hodnotili skôr fragmenty sermorelínu ako intaktný sermorelín s 29 aminokyselinami.[4]

Obr. Chromatografické profily peptidových fragmentov odvodených od Sermorelínu v citovanej štúdii stability.[4]

a) Sermorelín (1–11); b) Sermorelín (13–20); a (c) Sermorelin (22-29) po vystavení trypsínu (vľavo) a chymotrypsínu (vpravo) v časových bodoch uvedených v pôvodnej publikácii.[4]

Otin a kol. vyvinuli metódu kapilárnej elektroforézy s použitím dimetyl-β-cyklodextrínu ako chirálneho selektora na separáciu analógov GHRH, vrátane Sermorelinu a CJC-1293. Vyšetrovatelia tiež vyhodnotili elektrokinetické predkoncentračné prístupy a uviedli, že stohovanie veľkých objemov vzoriek s prepínaním polarity prinieslo za testovaných podmienok väčšie zosilnenie signálu ako metóda zametania. Po optimalizácii metóda oddelila analógy GHRH s limitmi detekcie medzi 75 a 200 ng/ml a použila sa na odsolené vzorky moču.[5]

Obr. Vplyv koncentrácie cyklodextrínu na rozlíšenie medzi Sermorelinom a CJC-1293 v citovanej štúdii kapilárnej elektroforézy. Podmienky zahŕňali kapiláru z taveného oxidu kremičitého 60 cm x 50 μm id (účinná dĺžka 50 cm), 100 mM fosforečnan lítny pri pH 3,5, detekcia pri 200 nm, 30 kV a 25 °C. Kompletná vzorka a podmienky separácie sú uvedené v pôvodnej publikácii.[5]

Obr. Zjednodušený schematický pracovný postup pre inteligentné vzorkovače (hore) a vysušené sérové ​​škvrny (dole) ^[6] .
Hlavný rozdiel je v tom, že v pracovnom postupe inteligentného vzorkovača (hore) selektívna väzba cieľových analytov na protilátky imobilizované na vzorkovacom papieri umožňuje premývací krok pred elúciou papiera.

Obmedzenia výskumu

Štúdie zhrnuté vyššie sa zameriavajú skôr na signalizáciu receptora a analytickú charakterizáciu než na klinickú výkonnosť laboratórneho výskumného materiálu. Najmä štúdia enzymatickej stability od González-López a kol. hodnotili skôr krátke fragmenty odvodené od sermorelínu než intaktný sermorelín, takže jeho zistenia by sa nemali používať na priraďovanie sérového polčasu rozpadu, systémovej biologickej dostupnosti alebo rýchlosti degradácie kompletnému 29-aminokyselinovému peptidu.[4]

Analytické výsledky tiež závisia od presnej chemickej formy, ktorá sa meria. PubChem rozlišuje Sermorelin od Sermorelin acetátu a analytické štúdie môžu používať rôzne matrice, postupy prípravy vzoriek alebo referenčné materiály.[4-7] Porovnania medzi publikáciami by preto mali zostať viazané na špecifickú molekulárnu formu a analytické podmienky opísané každým zdrojom.

COCER Peptides predstavuje Sermorelin výhradne pre laboratórny výskum a analytické použitie. Nie je určený na humánne ani veterinárne použitie. Vyššie popísaný výskum sumarizuje zistenia uvedené v publikáciách tretích strán a nie je vyhlásením o klinickej účinnosti, bezpečnosti, diagnóze, liečbe, prevencii ani návodom na použitie.

▎ Relevantné citácie

Referencie

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Vznikajúca krajina peptidov zvyšujúcich výkonnosť modulujúcich os GH-IGF1: preklenutie priepasti medzi klinickými dôkazmi a vlastným podávaním pacientom[J]. Hranice v endokrinológii, 2026, 17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, a kol. Signálny mechanizmus receptora hormónu uvoľňujúceho rastový hormón[J]. Vitamíny a hormóny, 2023, 123: 1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM a kol. Aktualizácia o regulácii GHRH a jej účinkoch na sekréciu GH v zdraví a chorobe[J]. Prehľady endokrinných a metabolických porúch, 2025, 26 (3): 305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I a kol. Interné štandardy odvodené od dopingových peptidov: Enzymatická a sérová stabilita a profil degradácie GHRP a peptidov súvisiacich s GHRH[J]. Biomedical Chromatography, 2023, 37 (12): e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, a kol. Online predkoncentrácia veľkých objemov vzoriek a separácia enantiomérnych analógov GHRH kapilárnou elektroforézou[J]. Electrophoresis, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, a kol. Vývoj inteligentných vzorkovačov a ich porovnanie so sušenými sérovými škvrnami na analýzu analógov hormónu uvoľňujúceho rastový hormón pomocou LC-HRMS/MS[J]. Pokroky v príprave vzoriek, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.

VŠETKY PRODUKTY, ČLÁNKY, TECHNICKÉ MATERIÁLY, POPISY PRODUKTOV A ĎALŠIE INFORMÁCIE POSKYTOVANÉ NA TEJTO WEBOVEJ STRÁNKE SÚ URČENÉ VÝHRADNE NA LEGITÍMNY LABORATÓRNY VÝSKUM, INFORMAČNÉ A VZDELÁVACIE ÚČELY.

Produkty ponúkané spoločnosťou Cocer Peptides sú určené výlučne na in vitro a laboratórny výskum a NIE sú určené na humánne alebo veterinárne použitie, ľudskú spotrebu, klinické použitie, diagnostické použitie, terapeutické použitie, zmiešavanie, samopodávanie, injekciu alebo akúkoľvek inú formu podávania ľuďom alebo zvieratám. Tieto produkty nie sú určené na diagnostiku, liečbu, liečenie, zmiernenie alebo prevenciu akejkoľvek choroby alebo zdravotného stavu, ani nie sú určené na ovplyvnenie štruktúry alebo funkcie ľudského alebo zvieracieho tela. Pokiaľ nie je výslovne uvedené inak, produkty ponúkané na tejto webovej stránke neboli hodnotené ani schválené americkým Úradom pre kontrolu potravín a liečiv (FDA) na humánne alebo veterinárne použitie. Akékoľvek odkazy na publikované štúdie, biochemické cesty, molekulárne mechanizmy alebo experimentálne zistenia sú poskytované výlučne na účely vedeckej diskusie a výskumu a nepredstavujú lekársku radu, terapeutické tvrdenia, návod na dávkovanie alebo návod na použitie. Kupujúci sú výhradne zodpovední za to, že všetky produkty budú získavané, manipulované, skladované, používané a likvidované v súlade s platnými zákonmi, nariadeniami, inštitucionálnymi požiadavkami a štandardmi laboratórnej bezpečnosti.