セルモレリン5mg

▎セルモレリンの構造

出典: PubChem

シーケンス: YADAXFXNSYRKVLGQLSARKLLQDXMSR 分子式: C 149H 246N 44O 42S 分子量: 3357.9 g/mol CAS 番号: 86168-78-7 パブリケム CID: 16129620 同義語: セルモレリン (INN)；CHEBI: 9118

▎セルモレリンの研究

分子の背景

セルモレリン (GHRH 1-29-NH₂) は、ヒト成長ホルモン放出ホルモンの N 末端 1 ～ 29 配列に対応し、C 末端がアミド化された合成 29 アミノ酸ペプチドです。 PubChem はセルモレリンを CID 16132413 でリストしており、分子式は C149H246N44O42S、分子量は約 3357.9 g/mol です。[7]

研究の進捗状況

ハルモスら。は、下垂体外組織で報告されている下垂体受容体および受容体スプライス変異体を含む、成長ホルモン放出ホルモン受容体（GHRH-R）のシグナル伝達機構をレビューしました。著者らは、GHRH-R が G タンパク質共役受容体であり、その活性化が主にアデニル酸シクラーゼ - cAMP シグナル伝達に関連していると説明しましたが、その他のシグナル伝達経路がさまざまな細胞状況で報告されています。この研究はGHRHおよびGHRHアナログシグナル伝達を幅広く扱っているため、この研究結果は特定のセルモレリン研究材料の直接的な実験的評価ではなく、セルモレリンの受容体レベルの背景を提供するものである[2、3]。

図1.引用されたレビューに示されている GH-IGF-1 軸化合物と受容体経路の概略図。[1]

出典図は、GHRH 類似体、成長ホルモン放出ペプチド、GH 関連化合物、IGF-1 関連化合物について議論された受容体標的とシグナル伝達経路をまとめたものです。矢印と経路ラベルは著者の概略図を反映しており、引用されたレビューの文脈内で解釈されるべきです。[1]

ゴンサレス・ロペスら。セルモレリン由来のフラグメント (1 ～ 11)、(13 ～ 20)、および (22 ～ 29) を含むいくつかの短いペプチドを合成し、ヒトの血液、トリプシン、およびキモトリプシンへの曝露後のそれらの挙動を調べました。生成物を HPLC-DAD で分析し、タンパク質結合プロファイルと酵素安定性プロファイルを比較しました。著者らは、GHRP-4、GHRP-6、およびセルモレリン (22-29) フラグメントは、試験した血液および酵素条件下で安定なままであり、分析作業のための社内内部標準とみなせる可能性があると報告しました。これらの実験では、完全な 29 アミノ酸のセルモレリンではなく、セルモレリンの断片を評価しました。[4]

図2.引用された安定性研究におけるセルモレリン由来ペプチド断片のクロマトグラフィー プロファイル。[4]

(a) セルモレリン (1-11); (b) セルモレリン (13-20)。 (c) 元の出版物で報告された時点でのトリプシン (左) およびキモトリプシン (右) への曝露後のセルモレリン (22 ～ 29)。[4]

オーティンら。らは、セルモレリンや CJC-1293 などの GHRH 類似体を分離するためのキラルセレクターとしてジメチル-β-シクロデキストリンを使用するキャピラリー電気泳動法を開発しました。研究者らはまた、界面動電学的予備濃縮アプローチを評価し、極性切り替えによる大量サンプルのスタッキングが、テスト条件下で掃引法よりも大きな信号増強を生成したことを報告した。最適化後、このメソッドは 75 ～ 200 ng/mL の検出限界で GHRH 類似体を分離し、脱塩尿サンプルに適用されました [5]。

図3.引用されたキャピラリー電気泳動研究におけるセルモレリンと CJC-1293 間の分離に対するシクロデキストリン濃度の影響。条件には、60 cm × 内径 50 μm の溶融シリカキャピラリー (有効長 50 cm)、pH 3.5 の 100 mM リン酸リチウム、200 nm の検出、30 kV、および 25 ℃が含まれます。完全なサンプルと分離条件は、元の出版物に報告されています。[5]

図4.スマート サンプラー (上) と乾燥血清スポット (下) の簡略化された概略ワークフロー^[6].
大きな違いは、スマート サンプラー ワークフロー (上) では、ターゲット分析物のサンプリング ペーパーに固定化された抗体への選択的結合により、ペーパーの溶出前に洗浄ステップが可能になることです。

研究の限界

上記に要約した研究は、実験室研究材料の臨床性能ではなく、受容体シグナル伝達と分析的特徴付けに取り組んでいます。特に、González-Lópezらによる酵素安定性の研究は、は、完全なセルモレリンではなく、短いセルモレリン由来のフラグメントを評価したため、その結果を、完全な 29 アミノ酸ペプチドに対する血清半減期、全身のバイオアベイラビリティ、または分解速度の割り当てに使用すべきではありません [4]。

分析結果は、測定される正確な化学形態にも依存します。 PubChem ではセルモレリンと酢酸セルモレリンを区別しており、分析研究では異なるマトリックス、サンプル調製手順、または参照物質が使用される場合があります。[4-7] したがって、出版物間の比較は、各情報源によって記載されている特定の分子形態および分析条件に関連付けられたままである必要があります。

COCER Peptides は、研究室での研究および分析用途のみを目的としてセルモレリンを提供しています。人間や動物への使用を目的としたものではありません。上記の研究は、第三者の出版物で報告された結果を要約したものであり、臨床効果、安全性、診断、治療、予防、または使用説明を表明するものではありません。

▎関連する引用

参考文献

[1] Dominikowski A、Rękoś Z、Olejarz M、他。 GH-IGF1 軸を調節するパフォーマンス向上ペプチドの新たな状況: 臨床証拠と患者の自己投与の間のギャップを埋める[J]。内分泌学のフロンティア、2026、17:1822475。

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475。

[2] Halmos G、Szabo Z、Juhasz E、他。成長ホルモン放出ホルモン受容体のシグナル伝達機構[J]。ビタミンとホルモン、2023、123:1-26。

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004。

[3] モンテロ＝イダルゴ AJ、デル・リオ＝モレノ M、ペレス＝ゴメス JM、他。 GHRH の調節と、健康と病気における GH 分泌に対する GHRH の作用に関する最新情報[J]。 Endocrine and Metabolic Disorders のレビュー、2025、26(3):305-320。

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y。

[4] González-López NM、Guerra-Acero-Turizo LM、Blanco-Medina I、他。ドーピングペプチドに由来する社内標準: GHRP および GHRH 関連ペプチドの酵素安定性および血清安定性および分解プロファイル [J]。生物医学クロマトグラフィー、2023、37(12):e5741。

DOI:10.1002/bmc.5741。

[5] Otin J、Tran NT、Benoit A、他。オンラインでの大容量サンプルの事前濃縮とキャピラリー電気泳動によるエナンチオマー GHRH 類似体の分離[J]。電気泳動、2023、44(9-10):807-817。

DOI:10.1002/elps.202200278。

[6] Johannsen C、Nguyen AKT、Shabani S、他。スマートサンプラーの開発と、LC-HRMS/MS を使用した成長ホルモン放出ホルモン類似体の分析のための乾燥血清スポットとの比較[J]。サンプル調製の進歩、2025、15:100190。

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190。

[7] NCBI PubChem。セルモレリン。 PubChem CID 16132413。

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