Sermorelina 5 mg

▎ Struttura del Sermorelin

▎ Ricerca sulla Sermorelina

Sfondo molecolare

La sermorelina (GHRH 1–29-NH₂) è un peptide sintetico di 29 aminoacidi corrispondente alla sequenza N-terminale 1–29 dell'ormone di rilascio dell'ormone della crescita umano, con un C-terminale amidato. PubChem elenca Sermorelin con CID 16132413, con la formula molecolare C149H246N44O42S e un peso molecolare di circa 3357,9 g/mol.[7]

Progresso della ricerca

Halmos et al. hanno esaminato i meccanismi di segnalazione del recettore dell'ormone di rilascio dell'ormone della crescita (GHRH-R), compresi il recettore ipofisario e le varianti di giunzione del recettore riportate nei tessuti extrapituitari. Gli autori hanno descritto GHRH-R come un recettore accoppiato a proteine ​​G la cui attivazione è associata principalmente alla segnalazione dell'adenilato ciclasi-cAMP, mentre ulteriori vie di segnalazione sono state segnalate in diversi contesti cellulari. Poiché questo lavoro affronta il GHRH e la segnalazione analogica del GHRH in generale, i risultati forniscono un contesto a livello di recettore per Sermorelin piuttosto che una valutazione sperimentale diretta di uno specifico materiale di ricerca sul Sermorelin.[2,3]

Fig1. Panoramica schematica dei composti dell'asse GH-IGF-1 e delle vie dei recettori presentati nella revisione citata.[1]

La figura della fonte riassume gli obiettivi dei recettori e le vie di segnalazione discusse per gli analoghi del GHRH, i peptidi di rilascio dell'ormone della crescita, i composti correlati al GH e i composti correlati all'IGF-1. Le frecce e le etichette dei percorsi riflettono la presentazione schematica degli autori e dovrebbero essere interpretate nel contesto della revisione citata.[1]

González-López et al. hanno sintetizzato diversi peptidi corti, inclusi frammenti derivati ​​​​da Sermorelin (1–11), (13–20) e (22–29), ed hanno esaminato il loro comportamento dopo l'esposizione al sangue umano, alla trypsin e alla chimotripsina. I prodotti sono stati analizzati mediante HPLC-DAD per confrontare i profili di legame proteico e di stabilità enzimatica. Gli autori hanno riferito che GHRP-4, GHRP-6 e il frammento Sermorelin (22–29) sono rimasti stabili nelle condizioni del sangue e degli enzimi testati e potrebbero essere considerati standard interni interni per il lavoro analitico. Questi esperimenti hanno valutato frammenti di Sermorelin piuttosto che Sermorelin intatto di 29 aminoacidi.[4]

Fig2. Profili cromatografici dei frammenti peptidici derivati ​​dalla Sermorelina nello studio di stabilità citato.[4]

(a) Sermorelin (1–11); (b) Sermorelin (13–20); e (c) Sermorelin (22–29) dopo l'esposizione alla trypsin (a sinistra) e alla chimotripsina (a destra) nei punti temporali riportati nella pubblicazione originale.[4]

Otin et al. ha sviluppato un metodo di elettroforesi capillare utilizzando dimetil-β-ciclodestrina come selettore chirale per la separazione degli analoghi del GHRH, tra cui Sermorelin e CJC-1293. I ricercatori hanno anche valutato gli approcci di preconcentrazione elettrocinetica e hanno riferito che l'impilamento di campioni di grandi volumi con commutazione di polarità ha prodotto un maggiore miglioramento del segnale rispetto al metodo di scansione nelle condizioni testate. Dopo l'ottimizzazione, il metodo ha separato gli analoghi del GHRH con limiti di rilevamento compresi tra 75 e 200 ng/mL ed è stato applicato a campioni di urina dissalata.[5]

Fig3. Effetto della concentrazione di ciclodestrina sulla risoluzione tra Sermorelin e CJC-1293 nel citato studio sull'elettroforesi capillare. Le condizioni includevano un capillare in silice fusa da 60 cm x 50 μm id (lunghezza effettiva 50 cm), fosfato di litio 100 mM a pH 3,5, rilevamento a 200 nm, 30 kV e 25°C. Il campione completo e le condizioni di separazione sono riportati nella pubblicazione originale.[5]

Fig4. Flusso di lavoro schematico semplificato per campionatori intelligenti (in alto) e macchie di siero essiccato (in basso) ^[6] .
La differenza principale è che nel flusso di lavoro del campionatore intelligente (in alto) il legame selettivo degli analiti target agli anticorpi immobilizzati sulla carta di campionamento consente una fase di lavaggio prima dell'eluizione della carta.

Limitazioni della ricerca

Gli studi riepilogati sopra riguardano la segnalazione dei recettori e la caratterizzazione analitica piuttosto che la prestazione clinica di un materiale di ricerca di laboratorio. In particolare, lo studio sulla stabilità enzimatica di González-López et al. ha valutato brevi frammenti derivati ​​​​da Sermorelin piuttosto che Sermorelin intatto, quindi i suoi risultati non dovrebbero essere utilizzati per assegnare un'emivita sierica, una biodisponibilità sistemica o un tasso di degradazione al peptide completo di 29 aminoacidi.[4]

I risultati analitici dipendono anche dall'esatta forma chimica misurata. PubChem distingue Sermorelin da Sermorelin acetato e gli studi analitici possono utilizzare diverse matrici, procedure di preparazione dei campioni o materiali di riferimento.[4-7] I confronti tra le pubblicazioni dovrebbero quindi rimanere legati alla specifica forma molecolare e alle condizioni analitiche descritte da ciascuna fonte.

COCER Peptides presenta Sermorelin esclusivamente per la ricerca di laboratorio e l'uso analitico. Non è destinato all'uso umano o veterinario. La ricerca sopra descritta riassume i risultati riportati in pubblicazioni di terze parti e non costituisce una dichiarazione di efficacia clinica, sicurezza, diagnosi, trattamento, prevenzione o istruzioni per l'uso.

▎ Citazioni rilevanti

Riferimenti

[1] Dominikowski A, Rękoś Z, Olejarz M, et al. Il panorama emergente dei peptidi che migliorano le prestazioni che modulano l'asse GH-IGF1: colmare il divario tra evidenza clinica e autosomministrazione del paziente[J]. Frontiere in Endocrinologia, 2026,17:1822475.

DOI:10.3389/fendo.2026.1822475.

[2] Halmos G, Szabo Z, Juhasz E, et al. Meccanismo di segnalazione del recettore dell'ormone di rilascio dell'ormone della crescita[J]. Vitamine e ormoni, 2023,123:1-26.

DOI:10.1016/bs.vh.2023.06.004.

[3] Montero-Hidalgo AJ, Del Rio-Moreno M, Pérez-Gómez JM, et al. Aggiornamento sulla regolamentazione del GHRH e sulle sue azioni sulla secrezione di GH in condizioni di salute e malattia[J]. Recensioni in Disordini endocrini e metabolici, 2025,26(3):305-320.

DOI:10.1007/s11154-025-09943-y.

[4] González-López NM, Guerra-Acero-Turizo LM, Blanco-Medina I, et al. Standard interni derivati ​​da peptidi dopanti: stabilità enzimatica e sierica e profilo di degradazione dei peptidi correlati a GHRP e GHRH[J]. Cromatografia biomedica, 2023,37(12):e5741.

DOI:10.1002/bmc.5741.

[5] Otin J, Tran NT, Benoit A, et al. Preconcentrazione online di campioni di grandi volumi e separazione di analoghi enantiomerici del GHRH mediante elettroforesi capillare[J]. Elettroforesi, 2023,44(9-10):807-817.

DOI:10.1002/elps.202200278.

[6] Johannsen C, Nguyen AKT, Shabani S, et al. Sviluppo di campionatori intelligenti e loro confronto con macchie di siero essiccato per l'analisi di analoghi dell'ormone che rilascia l'ormone della crescita utilizzando LC-HRMS/MS[J]. Progressi nella preparazione dei campioni, 2025,15:100190.

DOI:10.1016/j.sampre.2025.100190.

[7] NCBI PubChem. Sermorelin. PubChem CID 16132413.

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